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Die älteste und präziseste Methode der Röntgenkristallographie ist die Einkristallisationsbeugung, bei der ein Röntgenstrahl auf einen einzelnen Kristall trifft und streunende Strahlen erzeugt. Wenn sie auf einem Film oder einem anderen Detektor landen, bilden diese Strahlen ein Beugungsmuster von Flecken; die Stärken und Winkel dieser Strahlen werden aufgezeichnet, wenn der Kristall allmählich gedreht wird. [102] Jeder Punkt wird als Reflexion bezeichnet, da er der Reflexion der Röntgenstrahlen aus einem Satz gleichmäßig erdäblicher Ebenen innerhalb des Kristalls entspricht. Bei einzelnen Kristallen mit ausreichender Reinheit und Regelmäßigkeit können Röntgenbeugungsdaten die mittleren chemischen Bindungslängen und -winkel bis auf wenige Tausendstel eines Angstroms bzw. innerhalb weniger Zehntel grad bestimmen. Die Atome in einem Kristall sind nicht statisch, sondern oszillieren um ihre mittleren Positionen, in der Regel um weniger als ein paar Zehntel eines Angstroms. Die Röntgenkristallographie ermöglicht die Messung der Größe dieser Schwingungen. Da viele Materialien Kristalle bilden können – wie Salze, Metalle, Mineralien, Halbleiter sowie verschiedene anorganische, organische und biologische Moleküle – war die Röntgenkristallographie für die Entwicklung vieler wissenschaftlicher Bereiche von grundlegender Bedeutung. In den ersten Jahrzehnten seiner Anwendung bestimmt diese Methode die Größe der Atome, die Längen und Arten chemischer Bindungen und die atomaren Unterschiede zwischen verschiedenen Materialien, insbesondere Mineralien und Legierungen. Die Methode zeigte auch die Struktur und Funktion vieler biologischer Moleküle, einschließlich Vitamine, Medikamente, Proteine und Nukleinsäuren wie DNA. Die Röntgenkristallographie ist nach wie vor die primäre Methode zur Charakterisierung der atomaren Struktur neuer Materialien und in anspruchsvollen Materialien, die durch andere Experimente ähnlich erscheinen. Röntgenkristallstrukturen können auch ungewöhnliche elektronische oder elastische Eigenschaften eines Materials berücksichtigen, chemische Wechselwirkungen und Prozesse beleuchten oder als Grundlage für die Entwicklung von Arzneimitteln gegen Krankheiten dienen.

Die Kristallstrukturen von Proteinen (die unregelmäßig sind und hundertmal größer als Cholesterin sind) begannen in den späten 1950er Jahren gelöst zu werden, beginnend mit der Struktur des Pottwalmyoglobins von Sir John Cowdery Kendrew,[89] für den er 1962 den Nobelpreis für Chemie mit Max Perutz teilte. [90] Seit diesem Erfolg wurden über 130.000 Röntgenkristallstrukturen von Proteinen, Nukleinsäuren und anderen biologischen Molekülen bestimmt. [91] Die nächste konkurrierende Methode in der Anzahl der analysierten Strukturen ist die Kernspinresonanzspektroskopie (NMR), die sich weniger als ein Zehntel so viele aufgelöst hat. [92] Die Kristallographie kann Strukturen von beliebig großen Molekülen lösen, während die NMR im Lösungszustand auf relativ kleine (weniger als 70 kDa) beschränkt ist.

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